Heme ialah molekul organik berbentuk cincin. Karena struktur khusus, sebuah heme bisa menahan, atau “menyimpan” sebuah molekul besi. Heme terbuat dari 4 pirola, yang merupakan molekul berbentuk segi lima kecil yang terbuat dari 4 karbon dan 1 nitrogen. Empat pirola bersama membentuk tetrapirola. Jika tetrapirola mempunyai substitusi pada rantai samping yang memungkinkannya untuk memegang ion logam, itu disebut porfirin. Jadi, suatu heme ialah porfirin penahan besi.
Molekul besi dalam suatu heme disimpan di kawasan oleh kekuatan menarik seimbang dari empat molekul nitrogen. Semua molekul nitrogen mengarah ke bab dalam cincin yang lebih besar yang mereka buat. Ikatan ganda dan tunggal yang menghubungkan pirola disusun secara merata, sehingga elektron tetap seimbang dan seluruh molekul tetap stabil. Ini membuatnya menjadi molekul aromatik. Contoh molekul heme sanggup dilihat di bawah ini.
Heme dipakai untuk dua alasan yang diketahui: untuk membawa oksigen dan untuk mengangkut atau menyimpan elektron. Pada gambar di atas, Anda sanggup melihat bagaimana oksigen gas sanggup terikat secara reversibel ke kompleks heme. Organisme memakai molekul heme, dalam kompleks dengan protein berbentuk khusus, untuk mengangkut oksigen dan memindahkan elektron. Protein khusus ini, menyerupai hemoglobin dan mioglobin, dibentuk untuk membantu menjaga kompleks heme atau melepaskan oksigen pada waktu yang tepat.
Heme dinamai dari Yunani untuk “darah”, yang mana itu pertama kali diidentifikasi. Warna merah darah dihasilkan oleh ion heme dan besi yang berinteraksi untuk menyerap warna lain dan hanya memantulkan warna merah. Efek yang agak berbeda terlihat pada klorofil. Klorofil ialah kompleks porfirin yang dipakai dalam fotosintesis. Alih-alih zat besi, klorofil mempunyai ion magnesium, dan klorofil mempunyai rantai samping yang berbeda dari kelompok heme. Ini menghasilkan warna hijau tanaman, bukan merah dan ungu darah.
Struktur Heme
Seperti semua porfirin, heme mempunyai struktur dasar dari cincin besar empat pirola. Molekul dasar ini, hanya terlihat jarang sebagai mediator di alam, disebut porfin. Ada banyak bentuk heme yang berbeda, yang sesuai dengan banyak fungsi yang harus dipakai dalam suatu organisme. Protein spesifik memakai rantai samping yang bervariasi untuk menempel, dan mereka mengubah sifat heme. Namun, struktur dasarnya selalu sama. Ini ialah tetrapirola yang ditunjukkan di bawah ini.
Rumus Umum Porfirin
Angka-angka pada molekul menawarkan titik-titik di mana molekul sanggup mendapatkan substitusi dan dimodifikasi untuk penggunaan tertentu. Perbedaan dalam rantai samping yang menempel pada karbon 3, 8, dan 18 merupakan perbedaan antara beberapa kelompok heme yang paling umum. Sebagai contoh, hemoglobin dan mioglobin keduanya membawa Heme B. Heme B membawa oksigen, dan protein yang dilekatkan untuk membantu melepaskan oksigen pada waktu yang tepat.
Heme A, di sisi lain, bekerja dalam rantai transpor elektron sebagai bab dari sitokrom c. Ini berarti bahwa ia terlibat dalam pengangkutan protein dan reaksi katalisasi. Satu-satunya perbedaan antara dua molekul ialah rantai samping yang menempel pada karbon 3 dan 18. Rantai samping pada karbon 8 tetap sama.
Fungsi Heme dalam tubuh
Heme mempunyai dua fungsi yang dipahami. Ia sanggup mengikat gas, menyerupai oksigen, dan mengangkutnya ke seluruh organisme. Protein khusus kemudian memaksa heme melepaskan oksigennya pada waktu yang tepat. Contoh yang baik dari protein jenis ini ialah hemoglobin. Hemoglobin ditemukan di semua sel darah, menempel pada membran sel, mengekspos kelompok heme ke plasma darah. Jadi, saat sel-sel darah melewati paru-paru, mereka mengikat oksigen sebanyak yang bisa ditangani oleh zat besi di dalam heme.
Sel-sel darah kemudian melaksanakan perjalanan ke aneka macam bab tubuh, menyerupai otot-otot. Sel-sel ini secara aktif memakai oksigen dan melepaskan karbon dioksida sebagai produk sampingan. Karbon dioksida membentuk asam dalam plasma darah, menurunkan pH darah. Seperti semua protein, hemoglobin bereaksi terhadap perubahan pH dengan mengubah bentuk. Perubahan bentuk ini memaksa oksigen keluar dari kompleks heme, melepaskan oksigen ke dalam plasma darah. Oksigen berdifusi ke dalam sel otot, di mana ia terikat oleh mioglobin dan diangkut ke mitokondria untuk digunakan. Mioglobin juga mempunyai gugus heme, tetapi ia beroperasi dengan cara yang berbeda sehingga oksigen tetap terikat hingga mencapai mitokondria.
Fungsi kedua heme, memegang elektron dan memfasilitasi reaksi dalam rantai transpor elektron, terjadi di semua organisme. Selama fosforilasi oksidatif di membran mitokondria, elektron harus diturunkan serangkaian reaksi, yang perlahan mengekstrak energi mereka sebelum menyimpannya dalam air dan karbon dioksida. Energi yang diperoleh disimpan dalam ikatan molekul ATP, yang dipakai sebagian besar organisme sebagai sumber utama energi. Kelompok heme dalam sitokrom ini berbeda dari yang ada di hemoglobin, alasannya mereka mempunyai fungsi yang berbeda dan mengikat protein yang berbeda.
Sumber aciknadzirah.blogspot.com